Благодаря чему кровь имеет красный цвет

Кровавая история

Кровь нужна не всем. Великое множество животных – таких как морские звезды, губки, полипы и медузы – достаточно проницаемы для того, чтобы их ткани насыщались кислородом за счет простой диффузии из воды. Но чем сложнее становится тело и чем активнее животное движется, тем актуальнее для него вопрос об «искусственной вентиляции» всего организма. Поэтому кровь – или некий ее аналог – имеется у всех прочих животных.

Их (наши) последние общие предки жили еще в Докембрии, более 600 млн лет назад, – возможно, что к этому периоду относится и появление «протокрови», разносившей кислород по телу. Древнейшие палеонтологические следы крови несколько моложе. их возраст оценивается в 500 млн лет. Обнаруживаются они в знаменитых сланцах Бёрджес на юго-западе Канады. Это – одно из самых крупных захоронений кембрийской эпохи.

У останков Marella, галлюциногений и некоторых других представителей удивительной фауны сланцев Бёрджес встречается характерное «темное пятно», похожее на следы жидкости, которая вытекала из тела вскоре после гибели. Предполагается, что такие пятна – это и есть остатки «крови» (а скорее, гемолимфы, аналогичной жидкости членистоногих). На это указывает повышенное содержание в пятне меди – металла, который членистоногие используют для той же цели, для которой люди и другие млекопитающие – железо: переносить кислород.

До первой крови

Все началось с фотосинтеза. Первыми его освоили цианобактерии, причем менее миллиарда спустя после появления жизни. Сперва они научились использовать энергию солнечных фотонов, чтобы отнимать электроны у молекул сероводорода (окислять их) и в конечном итоге производить органику, а в качестве отходов создавали отложения серы. Однако сероводород доступен далеко не везде, тем более там где достаточно света. Поэтому новая революция была связана с заменой сероводорода на аналогичное соединение кислорода – воду, которой на Земле предостаточно.

Этот шаг изменил все и позволил фотосинтезирующим микробам процветать. Но он же привел к тому, что в окружающую среду стали поступать все большие количества свободного кислорода. Его появление оказалось серьезной проблемой для организмов, неприспособленных к присутствию этого мощного и опасного окислителя. Простейший способ обезвредить его – позволить кислороду атаковать не важные для жизни молекулы, а что-нибудь ненужное, например, ион металла.

Живые организмы уже неплохо освоились в использовании металлов для проведения различных окислительно-восстановительных реакций. Они уже имели молекулы порфиринов – сложные органические комплексы, похожие на бублики и великолепно приспособленные для удержания различных металлов в своей центральной «дырке». Такие порфирины содержатся в активных центрах фотосинтетических пигментов, у растений они несут марганец. А в составе других белков порфирины могли участвовать в нейтрализации кислорода у древних организмов.

Хранители и переносчики

Однако кислород оказался не только угрозой, но и новой потенциальной возможностью: благодаря ему органику, полученную при фотосинтезе, можно использовать намного эффективнее. При обычном бескислородном брожении «сжигание» одной молекулы глюкозы дает две молекулы АТФ (главного носителя энергии в живых организмах), а при кислородном окислении (дыхании) – до 32 молекул! Разница весьма ощутима. Использовать кислород для получения энергии позволяет процесс клеточного дыхания, для которого были приспособлены белки-цитохромы. Они также содержат порфириновое кольцо, но уже определенного типа – гем.

Так большинство живых организмов «подсело» на кислород окончательно. Со временем это привело к проблеме его хранения и доставки ко всем уголкам сложного многоклеточного тела. Разные группы животных, уже возникшие к тому моменту, решали эти задачи по-разному, хотя все полагались на древнюю и великолепно отработанную схему: кислород связывается атомом металла, «подвешенным» в порфириновом кольце, которое, в свою очередь, помещено в белковую оболочку, чтобы лучше управлять его работой.

Самыми распространенными из таких молекул стали гемоглобины и гемоцианины – пигменты крови, которые встречаются у большинства позвоночных, членистоногих и моллюсков. В отличие от гемоглобинов, несущих атомы железа, гемоцианины связывают медь, что придает крови не красный, а сине-зеленый цвет, словно у покрытых патиной древних статуй. Считается, что гемоцианины не так эффективны для переноски кислорода, как гемоглобины, но, возможно, они лучше работают при низких температурах. При этом гемоцианины моллюсков и членистоногих так непохожи, что, по-видимому, имеют совершенно разное и независимое происхождение.

Источник

Цветовой показатель в общем анализе крови (ЦП)

Для определения содержания гемоглобина в эритроцитах используется цветовой показатель. Это довольно старый параметр, который сегодня вытесняется MCH, более современным, вычисляемым с помощью автоматических анализаторов. Тем не менее, ЦП не теряет своей актуальности и применяется для дифференциальной диагностики гипо-, нормо- и гиперхромных анемий.

Данный параметр не имеет размерности, и его норма составляет 0,84-1,11. Если на этом фоне отмечается сниженное количество эритроцитов – говорят о нормохромии, характерной для острого или хронического кровотечения, почечной патологии, приводящей к нехватке эритропоэтина, внутрисосудистого гемолиза и апластических состояний.

Уменьшение свидетельствует о гипохромной анемии, что бывает при:

Дефиците железа и витамина В6;

Отравлении тяжелыми металлами;

Нарушении синтеза белков и других соединений, входящих в состав гемоглобина (талассемия);

Общем тяжелом состоянии пациента.

Гиперхромия, когда ЦП выше нормы, свидетельствует о:

Недостаточности в организме витамина В12 и фолиевой кислоты;

Токсическом поражении костного мозга;

Передозировке или длительном лечении цитостатиками, противосудорожными, противовирусными препаратами;

Нарушении работы печени.

Однако для полноценной диагностики одного только цветного значения недостаточно. При появлении первых признаков малокровия или симптомов других заболеваний необходимо обратиться к врачу, который составит план обследования.

Источник

Почему кровь красная? Откуда этот оттенок? (2021-11-12 10:47:21)

Почему кровь красная? Откуда этот оттенок?

За исключением исключительно подковообразного краба (морского членистоногих с синей кровью из-за замены гемоглобина гемоцианином), у всех животных есть красная кровь. Есть ли какой-то конкретный элемент в крови, который окрашивает его таким образом?
Эритроциты: ответственные, но не виновные

Как правило, мы представляем, что кровь красная, потому что в ней содержатся красные кровяные клетки. Но это нет ответа, почему красные кровяные клетки являются красными. Именно они переносят кислород из легких в мышцы и избавляются от своих отходов, главным из которых является углекислый газ. Это, в частности, гемоглобин, который является красным пигментом, который фиксирует кислород.

Гемоглобин содержит железо. В молекулах гемоглобина кислородсодержащее железо создает оксигемоглобин, который придает крови красный цвет.

Красный цвет крови является следствием окисления железных элементов, содержащихся в гемоглобине. Кровь схематически красная по тем же причинам, что и ржавчина красновато-оранжевая, а именно окисление.

Другой вопрос преследует вас. Кровь красная, но, наблюдая за вашими жилами, вы видите только синий цвет. Фактически это происходит из-за того что, ваша кожа действует как фильтр, пропускающий только синий цвет.

Подробнее

Медицинский лекторий

Сахарный диабет и ожирение. Новый взгляд на проблему.

Вирус папилломы человека: профилактика, вакцинация, лечение.

Как правильно измерить температуру тела?

Полным ходом: как распознать и вылечить болезни ног

5 причин есть тыквенные семечки каждый день. Спортсменам точно стоит добавить их в рацион

Врач рассказал, как картошка может защитить от ОРВИ и коронавируса

5 главных мифов о витамине С

Цирроз печени: кому он грозит и действительно ли его нельзя вылечить?

Врач назвала минерал, необходимый здоровью человека осенью

13 причин, почему закладывает уши

Действовать срочно: врачи объяснили, что делать, если разбился градусник в квартире

Смертельно ядовитый гриб-близнец опенка наводнил Подмосковье из-за потепления

Какие национальные кухни самые полезные и где живут самые здоровые люди?

Психосоматика заболеваний суставов и пути исцеления

6 осенних ягод для крепких сосудов

Как защитить себя от резистентности к инсулину: 7 важных принципов питания

Почему осенью сложнее просыпаться и как с этим бороться?

Диетолог назвал способствующие похудению продукты для завтрака

Источник

Биохимия крови

Оглавление

1. Общие сведения

2. свойства крови

3. Состав крови. Гематокрит

3.1. Плазма крови

Пла́зма кро́ви (от греч. πλάσμα — нечто сформированное, образованное) — жидкая часть крови, в которой взвешены форменные элементы — вторая часть крови. Процентное содержание плазмы в крови составляет 52—61 %. Макроскопически представляет собой однородную несколько мутную (иногда почти прозрачную) желтоватую жидкость, собирающуюся в верхней части сосуда с кровью после осаждения форменных элементов. Гистологически плазма является межклеточным веществом жидкой ткани крови.

Центрифуги-сепараторы выделяют из крови плазму. Плазма крови состоит из воды, в которой растворены вещества — белки (7—8 % от массы плазмы) и другие органические и минеральные соединения. Основными белками плазмы являются альбумины — 55—65 %, α1-глобулины — 2—4 %, α2-глобулины 6—12 %, β-глобулины8 — 12 %, γ-глобулины — 2-4 % и фибриноген — 0,2—0,4 %. В плазме крови растворены также питательные вещества (в частности глюкоза и липиды), гормоны, витамины, ферменты и промежуточные и конечные продукты обмена веществ, а также неорганические вещества.

В среднем 1 литр плазмы человека содержит 900—950 г воды, 65—85 г белка и 20 г низкомолекулярных соединений. Плотность плазмы составляет от 1,025 до 1,029, pH — 7,36—7,44.

Существует обширная практика собирания донорской плазмы крови. Плазма отделяется от эритроцитов центрифугированием с помощью специального аппарата, после чего эритроциты возвращаются донору. Этот процесс называется плазмаферезом.

Плазма с высокой концентрацией тромбоцитов (богатая тромбоцитами плазма) находит все большее применение в медицине в качестве стимулятора заживления и регенерации тканей организма. В настоящее время на её основе разработана многофункциональная медицинская методика, используемая в стоматологии и косметологии.

3.2. Форменные элементы

У взрослого человека форменные элементы крови составляют около 40—50 %, а плазма — 50—60 %. Форменные элементы крови представлены эритроцитами, тромбоцитами и лейкоцитами:

Кровь относится к быстро обновляющимся тканям. Физиологическая регенерация форменных элементов крови осуществляется за счёт разрушения старых клеток и образования новых органами кроветворения. Главным из них у человека и других млекопитающих является костный мозг. У человека красный, или кроветворный, костный мозг расположен в основном в тазовых костях и в длинных трубчатых костях. Основным фильтром крови является селезёнка (красная пульпа), осуществляющая в том числе и иммунологический её контроль (белая пульпа).

4. Биохимия эритроцита

4.1. Транспорт кислорода кровью

4.2. Созревание эритроцита

4.3. Структурно-метаболические особенности эритроцита

Особенности структурной организации мембраны эритроцитов

Эритроцит окружен плазматической мембраной, структура которой хорошо изучена, идентична таковой в других клетках. Цитоплазматическая мембрана эритроцитов включает бислой фосфолипидов, в то время как белки или «плавают» на поверхности мембран, или пронизывают липиды, обеспечивая прочность и вязкость мембран. Площадь мембраны одного эритроцита составляет около 140 мкм2.

На долю белков приходится примерно 49 %, липидов – 44 %, углеводов –7 %. Углеводы химически связаны либо с белками, либо с липидами и образуют соответственно гликопротеиды и гликолипиды.

Важнейшими компонентами мембраны эритроцитов являются липиды, включающие до 48 % холестерина, 17-28 % – фосфотидилхолина, 13-25 % – сфингомиелина и ряд других фосфолипидов.

Фосфотидилхолин мембраны эритроцитов несет нейтральный заряд, практически не вступает в реакции взаимодействия с положительно заряженными каналами Са2+,, обеспечивая тем самым атромбогенность эритроцитов. Благодаря таким свойствам, как текучесть, пластичность, эритроциты способны проходить через капилляры диаметром

Белки мембраны эритроцита делят на периферические и интегральные. К периферическим белкам относят спектрин, анкирин, белок 4.1., белок р55, адуцин и др. В группу интегральных белков входит фракция 3, а также гликофорины А, В, С, О, Е. Анкирин образует соединение с р-спектрином. В составе эритроцитов обнаружено около 340 мембранных и 250 растворимых белков.

Пластичность эритроцитов связана с фосфорилированием мембранных белков, особенно белков полосы 4.1.

Белок фракции 4.2. – паллидин обеспечивает связывание спектрин-актин-анкиринового комплекса с фракцией 3, относится к группе трансглутаминазных протеинов.

К числу сократительных белков мембраны эритроцитов относятся р-актин, тропомодулин, строматин и тропомиозин.

Гликофорины – интегральные белки мембраны эритроцитов, определяющие отрицательный заряд, способствующий отталкиванию эритроцитов друг от друг и от эндотелия сосуда.

Протеин 3 – основной белок актинов, регулирующий дефосфорилируемость эритроцита.

Как указывалось выше, мембрана эритроцита представляет собой сложный комплекс, включающий определенным образом организованные липиды, белки и углеводы, которые формируют наружный, средний и внутренний слои эритроцитарной мембраны.

Касаясь пространственного расположения различных химических компонентов эритроцитарной мембраны, следует отметить, что наружный слой образован гликопротеидами с разветвленными комплексами олигосахаридов, которые являются концевыми отделами групповых антигенов крови. Липидным компонентом наружного слоя являются фосфатидилхолин, сфингомиелин и неэстерифицированный холестерин. Липиды наружного слоя мембраны эритроцита играют важную роль в обеспечении постоянства структуры мембраны, избирательности ее проницаемости для различных субстратов и ионов. Вместе с фосфолипидами холестерин регулирует активность мембранно-связанных ферментов путем изменения вязкости мембраны, а также участвует в модификации вторичной структуры ферментов. Молярное отношение холестерин / фосфолипиды в мембранах клеток у человека и многих млекопитающих равно 0,9. Изменение этого соотношения в сторону увеличения наблюдается в пожилом возрасте, а также при некоторых заболеваниях, связанных с нарушением холестеринового обмена.

Снижение текучести мембраны эритроцита и изменение ее свойств отмечается также и при увеличении содержания сфингомиелина,

Средний бислой мембраны эритроцита представлен гидрофобными «хвостами» полярных липидов. Липидный бислой обладает выраженной текучестью, которая обеспечивается определенным соотношением между насыщенными и ненасыщенными жирными кислотами гидрофобной части бислоя. Интегральные белки, к которым относятся ферменты, рецепторы, транспортные белки, обладают активностью только в том случае, если находятся в гидрофобной части бислоя, где они приобретают необходимую для активности пространственную конфигурацию. Поэтому любые изменения в составе липидов эритроцитарной мембраны сопровождаются изменением ее текучести и нарушением работы интегральных белков.

Внутренний слой мембраны эритроцита, обращенный к цитоплазме, состоит из белков спектрина и актина. Спектрин является специфическим белком эритроцитов, его гибкие вытянутые молекулы, связываясь с микрофиламентами актина и липидами внутренней поверхности мембраны, формируют своеобразный скелет эритроцита. Небольшой процент липидов во внутреннем слое мембраны эритроцита представлен фосфатидилэтаноламином и фосфатидилсерином. От наличия спектрина зависит подвижность белков, удерживающих двойной бисой липидов.

Одним из важных гликопротеинов является гликофорин, содержащийся как на внешней, так и на внутренней поверхностях мембран эритроцитов. Гликофорин в своем составе содержит большое количество сиаловой кислоты и обладает значительным отрицательным зарядом. В мембране он располагается неравномерно, образует выступающие из мембраны участки, которые являются носителями иммунологических детерминант.

Строение и состояние эритроцитарной мембраны, низкая вязкость нормального гемоглобина обеспечивают значительные пластические свойства эритроцитам, благодаря которым эритроцит легко проходит по капиллярам, имеющим вдвое меньший диаметр, чем сама клетка, и может принимать самые разнообразные формы. Другим периферическим мембранным белком эритроцитов является анкирин, образующий соединение с молекулой Р-спектрина.

Функции эритроцитарной мембраны

Мембрана эритроцитов обеспечивает регуляцию электролитного баланса клетки за счет активного энергозависимого транспорта электролитов или пассивной диффузии соединений по осмотическому градиенту.

В мембране эритроцитов имеются ионно-проницаемые каналы для катионов Na+, K+, для O2, CO2, Cl– HCO3–.

Транспорт электролитов через эритроцитарную мембрану и поддержание его мембранного потенциала обеспечивается энергозависимыми Na+, K+, Ca2+ – АТФ-азными системами.

Мембрана эритроцитов хорошо проницаема для воды при участии так называемых белковых и липидных путей, а также анионов, газообразных соединений и плохо проницаема для одновалентных катионов калия и натрия.

Белковый путь трансмембранного переноса воды обеспечивается при участии пронизывающего мембрану эритроцитов белка «полосы 3», а также гликофорина.

Молекулярная природа липидного пути переноса воды через эритроцитарную мембрану практически не изучена. Прохождение молекул небольших гидрофильных неэлектролитов через эритроцитарную мембрану осуществляется также, как и перенос воды, за счет белкового и липидного путей. Перенос мочевины и глицерина через мембрану эритроцита обеспечивается за счет ферментативных реакций.

Перенос органических анионов через эритроцитарную мембрану обеспечивается, как и транспорт неорганических анионов, при участии белка «полосы 3».

Эритроцитарная мембрана обеспечивает активный транспорт глюкозы, кинетика которого обеспечивается зависимостью Михаэлиса-Ментен. Важная роль в транспорте глюкозы через эритроцитарную мембрану отводится полипептиду полосы 4,5 (белки с ММ 55 кД – возможные продукты распада полипептида полосы 3). Высказывается предположение о наличии специфического липидного окружения у белков – переносчиков сахаров в эритроцитарной мембране.

Неравномерное распределение моновалентных катионов в системе эритроцит – плазма крови поддерживается при участии энергозависимой Na+-помпы, осуществляющей трансмембранный обмен ионов Na+ эритроцитов на ионы К+ плазмы крови в соотношении 3:2. Кроме указанного трансмембранного обмена Na+/K+, Na+ помпа осуществляет еще, по крайней мере, четыре транспортных процесса: Na+→ Na+ обмен; K+→K+обмен; одновалентный вход ионов Na+, сопряженный с выходом К+.

Молекулярной основой Na+ помпы является фермент Na+, K+ –АТФ-аза – интегральный белок, прочно связанный с мембранными липидами, состоящий из 2х полипептидных субъединиц с ММ 80-100кД.

Транспортная система имеет 3 центра, связывающих ионов Na+, локализованных на цитоплазматической стороне мембраны. С наружной стороны мембраны на транспортной системе имеется 2 центра связывания ионов К+. Важная роль в поддержании высокой активности фермента отводится мембранным фосфолипидам.

Функционирование Са2+-помпы обеспечивается нуклеотидами, а также макроэргическими соединениями, преимущественно АТФ, ЦТФ, ГТФ, в меньшей степени ГТФ и ЦТФ.

Как в случае Nа+-помпы, функционирование Са2+помпы в эритроцитах связано с проявлениями активности Са2+, Mg2+ –АТФ-азы. В мембране одного эритроцита обнаруживается около 700 молекул Са2+, Mg2+ –АТФ-азы.

Наряду с барьерной и транспортной функциями, мембрана эритроцитов выполняет рецепторную функцию.

Экспериментально доказано наличие на мембране эритроцитов рецепторов к инсулину, эндотелину, церулоплазмину, а2-макроглобулину, α- и β-адренорецепторов. На поверхности эритроцитов находятся рецепторы к фибриногену, обладающие достаточно высокой специфичностью. Эритроциты также несут на мембране рецепторы к гистамину, ТхА2, простациклину.

В мембране эритроцитов обнаруживаются рецепторы для катехоламинов, снижающих подвижность жирных кислот липидов мембран эритроцитов, а также осмотическую устойчивость эритроцитов.

Установлена перестройка структуры мембраны эритроцитов под влиянием низких концентраций инсулина, гормона роста человека, простагландинов группы Е и Е2.

В мембранах эритроцитов высока и ц – АМФ активность. При увеличении концентраций в эритроцитах ц–АМФ ( до 10–6 М) усиливаются процессы фосфорилирования белков, что приводит в свою очередь к изменению степени фосфорилированности и проницаемости мембран эритроцитов для ионов Са2+.

Эритроцитарная мембрана содержит изоантигены различных систем иммунологических реакций, определяющих групповую принадлежность крови человека по этим системам.

4.4. Антигенная структура эритроцитарной мембраны

Эритроцитарная мембрана содержит различные антигены видовой, групповой и индивидуальной специфичности. Различают два вида изоантигенов эритроцитов, определяющих групповую специфичность крови человек – А и В агглютиногены. Соответственно в плазме или сыворотке крови обнаруживаются две разновидности изоантител – агглютинины α и β. В крови человека не содержатся одноименных агглютиногенов и агглютининов. Их встреча и взаимодействие может возникать при переливании несовместимых групп крови, приводить к развитию агглютинации и гемолиза эритроцитов.

Как известно, I (0) группа крови характеризуется отсутствием в эритроцитах агглютиногенов А и В при наличии в плазме или сыворотке крови агглютининов α и β, встречается у 40-50 % людей стран центральной Европы.

II (А) группа крови характеризуется наличием в мембране эритроцитов агглютиногена А, в то время как в плазме крови содержатся агглютинины β. Указанная группа крови распространена у 30–40 % людей.

III (В) группа крови характеризуется наличием агглютиногена В в мембране эритроцитов, а в плазме или сыворотке крови – наличием агглютининов типа α. Эта группа крови имеет место примерно у 10 % населения.

IV (АВ) группа крови характеризуется наличием в мембране эритроцитов фиксированных А и В агглютиногенов, при этом в плазме или сыворотке крови отсутствуют естественные агглютинины α и β. Данная группа крови встречается у 6 % населения.

Генетический контроль антигенной системы А,В,О мембран эритроцитов представлен генами О, Н, А, В, локализованными в длинном плече 9-й пары хромосом.

Агглютинины α и β относятся к классу Ig M, являются естественными антителами, образуются у ребенка на первом году жизни, достигая максимума к 8 – 10 годам.

Второе место среди антигенных свойств мембран эритроцитов по клинической значимости занимает система Rh – Hr. Впервые Резус-фактор был открыт в 1940 году К. Ландштейнером и А. Винером, содержится в эритроцитах у 85 % людей белой расы. У 15 % людей эти эритроцитарные антигены отсутствуют. В настоящее время установлена липопротеидная природа антигенов данной системы, их насчитывается около 20, они образуют различные комбинации в мембране эритроцитов. Наиболее распространенными резусантигенами являются 6 разновидностей: Rh0 (D), rh’ (C), rh’’ (E), Hr0 (d), hr’ (c), hr’’ (e). Наиболее сильным антигеном этой группы является Rh0 (D).

Антитела системы Rh и Hr – антирезусагглютинины являются приобретенными, иммунными, отсутствуют в крови Rh (-) людей с момента рождения, синтезируются при первом переливании Rh (+) крови Rh (-) реципиенту, а также при первой беременности Rh (-) женщины Rh(+) плодом. При первой беременности эти антитела синтезируются медленно в течение нескольких месяцев в небольшом титре, не вызывая серьезных осложнений у матери и плода. При повторном контакте резус-отрицательного человека с резус-положительными эритроцитами возможен резус-конфликт. Антитела системы Rh – Hr относятся к классу Ig G, поэтому они легко проникают через плацентарный барьер, вызывают реакции агглютинации и гемолиза эритроцитов плода, что сопровождается развитием гемолитической желтухи новорожденных. В случае повторного переливания несовместимой по Rh–антигенам крови донора и реципиента может наблюдаться гемотрансфузионный шок.

Источник